Hlutverk próteina í mannslíkamanum

Mikilvægi próteina fyrir líkamann er vegna virkni þeirra.

Framlagðar grunnaðgerðir próteina sýna mikilvægi þessarar tegundar efna til að tryggja eðlilegt mannlíf.

Á 19. öld sögðu vísindamenn:

• próteinhlutir eru einstök, kjarni lífsins,
• þarf stöðugt umbrot milli lifandi veru og umhverfisins.

Þessi ákvæði eru óbreytt til dagsins í dag.

Grunnsamsetning próteina

Risastóru sameindaeiningar einfaldrar próteina sem kallast prótein eru myndaðar af efnafræðilega tengdum litlum blokkum - amínósýrum með eins og mismunandi brotum. Slíkar burðarvirki eru kallaðar heterófjölliður. Aðeins 20 fulltrúar flokks amínósýra finnast alltaf í náttúrulegum próteinum. Grunnsamsetning próteina einkennist af skyltri nærveru kolefnis - C, köfnunarefnis - N, vetnis - H, súrefnis - O. Brennisteinn - S. er oft að finna í flóknum próteinum, sem kallast prótein, eru önnur efni til viðbótar amínósýruleifum. Samkvæmt því getur fosfór - P, kopar - Cu, járn - Fe, joð - I, selen - Se verið í samsetningu þeirra.

Amínókarboxýlsýrur náttúrulegra próteina eru flokkuð eftir efnafræðilegri uppbyggingu og líffræðilegu mikilvægi. Efnaflokkun er mikilvæg fyrir efnafræðinga, líffræðilega - fyrir alla.

Í mannslíkamanum eru alltaf tveir straumar umbreytinga:

• sundurliðun, oxun, förgun matvæla,
• líffræðileg myndun nýrra nauðsynlegra efna.

12 amínósýrur frá alltaf að finna í náttúrulegum próteinum geta verið búnar til með líffræðilegri myndun mannslíkamans. Þeir eru kallaðir skiptanlegir.

8 amínósýrur eru aldrei búnar til hjá mönnum. Þeir eru ómissandi, ætti að gefa reglulega með mat.

Samkvæmt nærveru nauðsynlegra amínó-karboxýlsýra er próteinum skipt í tvo flokka.

• Heil prótein hafa allar amínósýrurnar sem mannslíkaminn þarfnast. Nauðsynlegt mengi nauðsynlegra amínósýra inniheldur prótein úr kotasælu, mjólkurafurðum, alifuglum, nautakjöti, sjó og ferskvatnsfiski, eggjum.

• Í gölluðum próteinum gæti ein eða fleiri mikilvæg sýra skort. Má þar nefna plöntuprótein.

Til að meta gæði próteina í mataræði ber læknaheimssamfélagið þau saman við „hugsjón“ prótein, sem hefur stranglega staðfest hlutföll nauðsynlegra og nauðsynlegra amínósýra. Í náttúrunni er „hugsjón“ prótein ekki til. Eins nálægt honum eins og dýraprótein. Plöntuprótein duga oft ekki til staðlaðs styrks eins eða fleiri amínósýra. Ef efninu sem vantar er bætt við verður próteinið fullkomið.

Helstu uppsprettur próteina úr jurta- og dýraríkinu

Í innlendu vísindasamfélagi sem stundar víðtæka rannsókn á efnafræði matvæla, stendur hópur prófessora A.P. Nechaev, samstarfsmenn hans og námsmenn upp úr. Liðið ákvarðaði próteininnihald í helstu matvörum sem til eru á rússneska markaðnum.

• Mikilvægt! Auðkenndar tölur upplýsa um próteininnihald í 100 g af vörunni, leystur frá óætum hlutanum.

• Stærsta magn próteins er að finna í soja, graskerfræjum og jarðhnetum (34,9 - 26,3 g).
• Gildi frá 20 til 30 grömm er að finna í baunum, baunum, pistasíuhnetum og sólblómafræjum.
• Möndlur, cashews, heslihnetur einkennast af tölum frá 15 til 20 gr.
• Valhnetur, pasta, flest korn (nema hrísgrjón, maísgrjón) innihalda frá 10 til 15 grömm af próteini á 100 grömm af vöru.
• Hrísgrjón, maísgrjót, brauð, hvítlaukur, þurrkaðir apríkósur falla á bilinu 5 til 10 gr.
• Í 100 grömmum af hvítkáli, sveppum, kartöflum, sveskjum, sumum rófum, er próteininnihald frá 2 til 5 grömm.
• Rúsínur, radísur, gulrætur, paprikur hafa lítið prótein, vísbendingar þeirra fara ekki yfir 2 grömm.

Ef þú gast ekki fundið plöntuhlut hérna, þá er próteinstyrkur í honum of lágur eða hann er alls ekki til staðar. Til dæmis, í ávaxtasafa er mjög lítið prótein, í náttúrulegum jurtaolíum - alls ekki.

• Hámarks próteinstyrkur fannst í hrognum, hörðum og unnum ostum og kanínukjöti (frá 21,1 til 28,9 g).
• Mikill fjöldi af vörum inniheldur frá 15 til 10 grömm af próteini. Þetta er fugl, sjófiskur (nema loðna), nautakjöt, rækjur, smokkfiskur, kotasæla, fetaostur, ferskvatnsfiskur.
• Loðna, kjúklingaegg, svínakjöt innihalda 12,7 til 15 grömm af próteini á 100 grömm af vöru.
• Jógúrt, ostahnetur einkennast af tölunum 5 - 7,1 gr.
• Mjólk, kefir, gerjuð bökuð mjólk, sýrður rjómi, rjómi inniheldur frá 2,8 til 3 grömm af próteini.

Upplýsingar um helstu uppsprettur próteina úr plöntu- og dýraríkinu í afurðum sem fóru í tækni í fjölþrepi (plokkfiskur, pylsur, skinka, pylsur) eru ekki áhugaverðar. Ekki er mælt með þeim fyrir reglulega hollt mataræði. Skammtíma notkun slíkra vara er ekki marktæk.

Hlutverk próteina í næringu

Sem afleiðing af efnaskiptaferlum í líkamanum myndast stöðugt nýjar próteinsameindir í stað þeirra gömlu. Hraði nýmyndunar í mismunandi líffærum er ekki það sama. Hormónaprótein, til dæmis insúlín, eru endurheimt (endurbætt) mjög hratt, á klukkustundum, mínútum. Prótein í lifur, slímhúð í þörmum endurnýjast á 10 dögum. Prótein sameindir í heila, vöðvum, bandvef eru endurheimtir lengst, endurnærandi myndun (nýmyndun) getur varað í allt að sex mánuði.

Endurvinnslu- og myndunarferlið einkennist af köfnunarefnisjafnvægi.

• Hjá mynduðum einstaklingi með fulla heilsu er köfnunarefnisjafnvægið núll. Í þessu tilfelli er heildarmassi köfnunarefnis, sem fylgir próteinum við næringu, jafnt og massinn sem skilinn er út með rotnunarafurðum.
• Ungar lífverur þróast hratt. Köfnunarefnisjafnvægið er jákvætt. Það er mikið af próteini, minna skilst út.
• Í öldrun, veiku fólki, er köfnunarefnisjafnvægið neikvætt. Massi köfnunarefnis sem losnar með efnaskiptaafurðum er meiri en mældur með fæðuinntöku.

Hlutverk próteina í næringu er að veita einstaklingi nauðsynlega magn af amínósýruhlutum sem henta til þátttöku í lífefnafræðilegum ferlum líkamans.

Til að tryggja eðlilegt umbrot er mikilvægt að vita hve mikið prótein einstaklingur þarf að neyta á dag.

Innlendar og bandarískar lífeðlisfræðingar mæla með því að borða 0,8 - 1 g af próteini á 1 kg af þyngd manna. Tölurnar eru nokkuð að meðaltali. Fjárhæðin fer eftir aldri, eðli vinnu, lífsstíl einstaklings. Að meðaltali mæla þeir með því að neyta frá 60 grömmum til 100 grömm af próteini á dag. Hjá körlum sem stunda líkamsrækt er hægt að auka normið í 120 grömm á dag. Hjá þeim sem gangast undir skurðaðgerð, smitsjúkdóma eykst normið einnig í 140 grömm á dag. Mælt er með sykursjúkum megrunarkúrum með mikið innihald próteinafurða sem geta orðið 140g á dag. Fólk með efnaskiptasjúkdóma, tilhneigingu til þvagsýrugigt, ætti að neyta verulega minna próteins. Normið fyrir þá er 20 - 40 grömm á dag.

Hjá fólki sem tekur þátt í virkum íþróttum sem auka vöðvamassa eykst normið verulega, getur orðið 1,6-1,8 grömm á 1 kg af þyngd íþróttamanns.

• Mikilvægt! Það er ráðlegt fyrir þjálfara að skýra svarið við spurningunni - hversu mörg prótein ætti að neyta á dag meðan á æfingu stendur. Sérfræðingar hafa upplýsingar um orkukostnað við allar tegundir æfinga, leiðir til að viðhalda eðlilegri starfsemi líkama íþróttamannsins.

Til að framkvæma allar lífeðlisfræðilegar aðgerðir er mikilvægt ekki aðeins að nauðsynlegar amínósýrur séu í próteini, heldur einnig skilvirkni frásogs þeirra. Prótein sameindir hafa mismunandi stig skipulag, leysni, aðgengi að meltingarensímum. 96% mjólkurpróteina, egg eru brotin niður á áhrifaríkan hátt. Í kjöti, fiski, er 93-95% próteina melt með öruggum hætti. Undantekningin er prótein í húð og hár. Afurðir sem innihalda grænmetisprótein meltast um 60-80%. Í grænmeti frásogast 80% próteina, í kartöflum - 70%, í brauði - 62-86%.

Ráðlagður hluti próteina úr dýraríkinu ætti að vera 55% af heildarmagni próteinsmassa.

• Próteinskortur í líkamanum leiðir til verulegra efnaskiptabreytinga. Slík meinafræði er kölluð dystrophy, kwashiorkor. Í fyrsta skipti var brot komið í ljós hjá íbúum villtra ættkvísla Afríku, sem einkenndist af neikvæðum köfnunarefnisjafnvægi, skertri starfsemi þarmanna, vöðvarýrnun og örvandi vöxt. Próteinskortur að hluta getur komið fram með svipuð einkenni, sem geta verið væg í nokkurn tíma. Sérstaklega hættulegt er próteinskortur í líkama barnsins. Slíkar fæðutruflanir geta valdið líkamlegri og vitsmunalegum minnimáttarkennd vaxandi manns.

• Umfram prótein í líkamanum of mikið á útskilnaðarkerfið. Álag á nýrun eykst. Með núverandi meinafræði í nýrnavef, getur ferlið aukið. Það er mjög slæmt ef umfram prótein í líkamanum fylgir skortur á öðrum dýrmætum fæðuþáttum. Í fornöld, í löndum Asíu, var aðferð til aftöku, þar sem sakfelldum var aðeins gefið kjöt. Fyrir vikið dó brotamaðurinn úr myndun rottaafurða í þörmum í kjölfar þessarar eitrunar.

Sanngjörn nálgun til að veita líkamanum prótein tryggir skilvirkan rekstur allra lífskerfa.

Rannsóknarsaga

Próteinið var fyrst fengið (í formi glútens) árið 1728 af ítalska Jacopo Bartolomeo Beccari úr hveiti. Prótein voru einangruð í aðskildum flokki líffræðilegra sameinda á 18. öld vegna vinnu franska efnafræðingsins Antoine de Fourcroix og annarra vísindamanna sem bentu á eiginleika próteina til að storkna (denature) undir áhrifum hita eða sýra. Á þeim tíma voru prótein eins og albúmín („eggjahvít“), fíbrín (prótein úr blóði) og glúten úr hveitikornum rannsökuð.

Í byrjun 19. aldar fengust þegar nokkrar upplýsingar um frumasamsetningu próteina, það var vitað að amínósýrur myndast við vatnsrof próteina. Sumar af þessum amínósýrum (t.d. glýsíni og leucíni) hafa þegar verið einkenndar. Byggt á greiningu á efnasamsetningu próteina, kom hollenski efnafræðingurinn Gerrit Mulder í ljós að næstum öll prótein hafa svipaða reynsluformúlu. Árið 1836 lagði Mulder til fyrsta líkanið af efnafræðilegri uppbyggingu próteina. Byggt á kenningum um róttæklinga komst hann að nokkrum endurbótum að þeirri niðurstöðu að lágmarks byggingareining próteins hafi eftirfarandi samsetningu: C₄₀H₆₂N₁₀O₁₂. Hann kallaði þessa einingu „prótein“ (Pr) (frá gríska. Protos - sú fyrsta, aðal) og kenningin - „próteinkenning“. Sænska efnafræðingurinn Jacob Berzelius var hugtakið „prótein“ sjálft. Samkvæmt Mulder samanstendur hvert prótein úr nokkrum próteiningum, brennisteini og fosfór. Til dæmis lagði hann til að skrifa fíbrínformúluna sem 10PrSP. Mulder rannsakaði einnig afurðir eyðingar próteina - amínósýra og fyrir eina þeirra (leucine) með litlu broti af villu, ákvarðaði hann mólmassa - 131 dalton. Með uppsöfnun nýrra gagna um prótein byrjaði að gagnrýna kenningar um prótein, en þrátt fyrir það, þangað til seint á fimmta áratug síðustu aldar var hún enn álitin almennt viðurkennd.

Í lok 19. aldar voru flestar amínósýrurnar sem mynda prótein rannsakaðar. Síðla árs 1880. Rússneski vísindamaðurinn A. Ya.Danilevsky benti á tilvist peptíðhópa (CO - NH) í próteinsameindinni. Árið 1894 setti þýski lífeðlisfræðingurinn Albrecht Kossel fram kenningu þar sem amínósýrur eru megin burðarþættir próteina. Í byrjun 20. aldar sannaði þýski efnafræðingurinn Emil Fischer með tilraunum að prótein samanstanda af amínósýruleifum sem tengjast peptíðskuldabréfum. Hann framkvæmdi einnig fyrstu greininguna á amínósýruröð próteinsins og útskýrði fyrirbæri prótólýsu.

Hins vegar var aðalhlutverk próteina í lífverum ekki viðurkennt fyrr en árið 1926, þegar bandaríski efnafræðingurinn James Sumner (síðar Nóbelsverðlaun í efnafræði) sýndi að þvagensímið er prótein.

Erfiðleikarnir við að einangra hrein prótein gerðu það erfitt að rannsaka. Þess vegna voru fyrstu rannsóknirnar framkvæmdar með því að nota þessi fjölpeptíð sem auðvelt var að hreinsa í miklu magni, það er að segja blóðprótein, kjúklingalegg, ýmis eiturefni, svo og meltingar- / efnaskiptaensím sem seytt voru eftir slátrun nautgripa. Síðla hluta sjötta áratugarins var fyrirtækið Armor Hot Dog Co. tókst að hreinsa kíló af rifkvíða A, sem hefur verið tilraun í mörgum rannsóknum.

Hugmyndin um að efri uppbygging próteina væri afleiðing myndunar vetnistengja milli amínósýruleifa var sett fram af William Astbury árið 1933, en Linus Pauling er talinn fyrsti vísindamaðurinn sem tókst að spá fyrir um efri uppbyggingu próteina. Seinna gerði Walter Kausman, byggt á verkum Kai Linnerstrom-Lang, verulegu framlag til að skilja lögin um myndun háskólastigs próteina og hlutverk vatnsfælna samspilanna í þessu ferli. Seint á fjórða áratugnum og snemma á sjötta áratugnum þróaði Frederick Senger aðferð til próteinaöðvunar þar sem hann ákvarðaði amínósýruröð tveggja insúlínkeðna árið 1955, sem sýndi fram á að prótein eru línuleg fjölliður amínósýra og ekki greinótt (eins og sum sykur) ) keðjur, colloids eða cyclols. Fyrsta próteinið, sem amínósýruröðin var stofnuð af sovéskum / rússneskum vísindamönnum, var árið 1972 aspartatamínótransferasi.

Fyrsta landuppbygging próteina sem fengin voru með röntgengeislun (röntgengeislunagreining) varð þekkt seint á sjötta áratugnum og snemma á sjöunda áratugnum og mannvirki sem uppgötvuðust með segulómun á níunda áratugnum. Árið 2012 innihélt Protein Data Bank um það bil 87.000 próteinbyggingar.

Á 21. öldinni hafa próteinrannsóknir færst í eðlisfræðilega nýtt stig, þegar ekki aðeins eru rannsökuð einstök hreinsuð prótein, heldur einnig breyting á fjölda og breytingum eftir fjölda þýðinga á fjölda próteina í einstökum frumum, vefjum eða heilum lífverum. Þetta svæði í lífefnafræði er kallað próteófræði. Notkun lífupplýsingafræðiaðferða hefur orðið mögulegt, ekki aðeins að vinna úr gögnum röntgengeislunarbreytinga, heldur einnig að spá fyrir um uppbyggingu próteinsins út frá amínósýruröðinni. Um þessar mundir er smárit af smáritum á stórum próteinkomplexum og spá um landuppbyggingu próteinsvæða með tölvuforritum nálgast atóm nákvæmni.

Próteinstærð er hægt að mæla með tilliti til amínósýruleifa eða í dalton (mólmassa), en vegna tiltölulega mikillar stærð sameindarinnar er próteinmassinn gefinn upp í afleiddum einingum - kilodalton (kDa). Gerprótein samanstanda að meðaltali úr 466 amínósýru leifum og hafa mólmassa 53 kDa. Stærsta próteinið sem nú er þekkt - títín - er hluti af vöðvasarkerum, mólmassi mismunandi afbrigða þess (ísóform) er breytilegur á bilinu 3000 til 3700 kDa. Títín á soleusvöðva (lat. Soleus) einstaklings samanstendur af 38.138 amínósýrum.

Myndarskapur

Prótein hafa eiginleika myndarskapar, það er, eftir aðstæðum, þau hafa bæði súr og basískan eiginleika. Í próteinum eru til nokkrar tegundir af efnaflokkum sem geta jónað í vatnslausn: karboxýlsýru leifar af hliðarkeðjum sýru amínósýra (aspartín og glútamínsýrur) og köfnunarefni sem innihalda hliðarkeðjur basískra amínósýra (aðallega ε-amínóhópur lýsíns og amidínleifar CNH (NH)₂) arginín, í aðeins minna mæli - imidazol histidine leifar). Hvert prótein einkennist af samsöfnunarmarki (PI) - miðlungs sýrustig (pH), þar sem heildar rafhleðsla sameindanna í þessu próteini er núll og, til samræmis við það, hreyfast þau ekki á rafsviðinu (til dæmis með rafskoðun). Á rafstöðvum er vökvi og leysni próteins í lágmarki. PI gildi er háð hlutfalli súrra og basískra amínósýruleifa í próteini: fyrir prótein sem innihalda margar súrar amínósýruleifar, eru rafstöðvar á súru svæðinu (slík prótein eru kölluð súr), og í próteinum sem innihalda basískari leifar eru þau á basísku svæðinu (grunnprótín ) PI gildi þessa próteins getur einnig verið breytilegt eftir jónstyrk og tegund jafnalausnar sem það er staðsett í, þar sem hlutlaus sölt hefur áhrif á jónunarstig efnishópa próteinsins. Hægt er að ákvarða pI próteins út frá títrunarferli eða með því að einbeita fókus.

Almennt fer pI próteins eftir því hvaða virkni það framkvæmir: samsöfnunartæki flestra próteina í vefjum hryggdýra er á bilinu 5,5 til 7,0, en í sumum tilfellum liggja gildin á öfgasvæðum: til dæmis fyrir pepsín, prótólýtískt ensím sterklega súrt maga safa PI

1, og fyrir salmín - prótamínprótein laxamjólkur, sem einkennist af háu arginíninnihaldi - PI

12. Prótein sem bindast kjarnsýrum vegna rafstöðueiginleika við fosfathópa eru oft aðalpróteinin. Dæmi um slík prótein eru histónar og prótamín.

Hvað eru prótein?

Prótein eru flókin lífræn efnasambönd með mikla mólmassa sem samanstanda af amínósýru leifum, sameinuð á sérstakan hátt. Hvert prótein hefur sína eigin amínósýruröð, staðsetningu þess í geimnum. Það er mikilvægt að skilja að próteinin sem fara inn í líkamann frásogast ekki af þeim á óbreyttan hátt, þau eru brotin niður í amínósýrur og með hjálp þeirra nýtir líkaminn prótein hans.

22 amínósýrur taka þátt í myndun próteina, 13 þeirra má umbreyta í hverja aðra, 9 - fenýlalanín, tryptófan, lýsín, histidín, þreónín, leucín, valín, ísóleucín, metíónín - eru óbætanleg. Skortur á óbætanlegum sýrum í líkamanum er óásættanlegur, þetta mun leiða til truflunar á líkamanum.

Það er mikilvægt ekki aðeins sú staðreynd að próteinið fer í líkamann, heldur einnig hvaða amínósýrur það samanstendur af!

Hvað er prótein?

Prótein (prótein / fjölpeptíð) - lífræn efni, náttúrulegar fjölliður sem innihalda tuttugu skyldar amínósýrur. Samsetningar veita margar tegundir. Líkaminn takast á við myndun tólf skiptanlegra amínósýra.

Átta af tuttugu nauðsynlegum amínósýrum sem finnast í próteini er ekki hægt að framleiða líkamann á eigin spýtur, þær eru fengnar með mat. Þetta eru valín, leucín, ísóleucín, metíónín, tryptófan, lýsín, þreónín, fenýlalanín, sem eru mikilvæg fyrir lífið.

Hvað gerist prótein

Greinið á milli dýra og grænmetis (eftir uppruna). Tvær tegundir neyslu eru nauðsynlegar.

Dýra:

Egg hvítt frásogast auðveldlega og næstum að fullu af líkamanum (90-92%). Prótein úr gerjuðum mjólkurafurðum eru aðeins verri (allt að 90%). Prótein af ferskri nýmjólk frásogast enn minna (allt að 80%).
Verðmæti nautakjöts og fiska í bestu samsetningunni af nauðsynlegum amínósýrum.

Grænmeti:

Soja, kanola og baðfræ hafa gott amínósýruhlutfall fyrir líkamann. Í ræktun er þetta hlutfall veikara.

Það er engin vara með ákjósanlegt amínósýruhlutfall. Rétt næring felur í sér samsetningu dýra- og grænmetispróteina.

Grunnurinn að næringu „samkvæmt reglunum“ er dýraprótein. Hann er ríkur í nauðsynlegum amínósýrum og veitir góða frásog grænmetispróteina.

Prótein virka í líkamanum

Að vera í frumum vefsins, það sinnir mörgum aðgerðum:

1. Vernd. Starfsemi ónæmiskerfisins er hlutleysing erlendra efna. Mótefnaframleiðsla á sér stað.
2. Samgöngur. Framboð ýmissa efna, til dæmis blóðrauði (súrefnisgjöf).
3. Reglugerð. Viðhalda hormónalegum bakgrunn.
4. Knúningur. Allar tegundir hreyfinga veita aktín og mýósín.
5. Plast. Ástand bandvefs er stjórnað af kollageninnihaldinu.
6. Hvata. Það er hvati og flýtir fyrir yfirgangi allra lífefnafræðilegra viðbragða.
7. Verndun og miðlun upplýsinga um gen (DNA og RNA sameindir).
8. Orka. Framboð alls líkamans með orku.

Aðrir veita öndun, bera ábyrgð á meltingu matar, stjórna efnaskiptum. Ljóstæmandi rhodopsin próteinið er ábyrgt fyrir sjónrænni virkni.

Blóðæðar innihalda elastín, þökk sé því virka þær að fullu. Fíbrínógenpróteinið veitir blóðstorknun.

Einkenni skorts á próteini í líkamanum

Próteinskortur er nokkuð algengt tilvik með vannæringu og ofvirkum lífsstíl nútímamanneskju. Í vægu formi kemur það fram í reglulegri þreytu og lélegri frammistöðu. Með aukningu á ónógu magni gefur líkaminn merki um einkenni:

1. Almennur slappleiki og sundl. Lækkað skap og virkni, útlit vöðvaþreytu án sérstakrar líkamlegrar áreynslu, skert samhæfing hreyfinga, veiking athygli og minni.
2. Höfuðverkur og versnandi svefn. Svefnleysi og kvíði sem myndast bendir til skorts á serótóníni.
3. Tíðar skapsveiflur, glottir. Skortur á ensímum og hormónum vekur þreytu í taugakerfinu: pirringur af einhverjum ástæðum, óeðlileg árásargirni, tilfinningalegt aðhald.
4. Bleitt húð, útbrot. Með skorti á próteini sem inniheldur járn þróast blóðleysi, sem einkenni eru þurrkur og fölbleiki í húðinni, slímhimnur.
5. Bólga í útlimum. Lágt próteininnihald í plasma uppkallar vatns-saltjafnvægið. Fita undir húð safnar vökva í ökkla og ökkla.
6. Léleg lækning á sárum og slitum. Frumuviðgerðir eru hindraðar vegna skorts á „byggingarefni“.
7. Brothætt og hárlos, viðkvæmni neglanna. Útlit flasa vegna þurrrar húðar, flögunar og sprungna á naglaplötunni er algengasta merki líkamans um skort á próteini. Hár og neglur vaxa stöðugt og bregðast strax við skorti á efnum sem stuðla að vexti og góðu ástandi.
8. Óeðlilegt þyngdartap. Hvarf kílógramms af engri sýnilegri ástæðu er vegna þess að líkaminn þarf að bæta upp skort á próteini vegna vöðvamassa.
9. Bilun í hjarta og æðum, útlit mæði. Öndunarfærin, meltingarfærin og kynfærin eru einnig að versna. Mæði er án líkamlegrar áreynslu, hósta án kvef og veirusjúkdómar.

Þegar einkenni af þessu tagi koma fram, ættir þú strax að breyta meðferð og gæðum matar, fara yfir lífsstíl og ef versnað skaltu ráðfæra þig við lækni.

Hversu mikið prótein þarf til að samlagast

Neysluhlutfall á dag fer eftir aldri, kyni, tegund vinnu. Gögn um staðlana eru sett fram í töflunni (hér að neðan) og eru hönnuð fyrir eðlilega þyngd.
Að mylja próteininntöku nokkrum sinnum er valfrjálst. Hver ákvarðar þægilegt form fyrir sig, aðalatriðið er að viðhalda daglegu inntökuhlutfallinu.

líkamsræktAldurstímabil Próteininntaka á dag, g Fyrir karlaFyrir konur SamtalsDýrar upprunaSamtalsDýrar uppruna Ekkert álag18-4096588249 40-6089537545 Lítil gráða18-4099548446 40-6092507745 Meðalstig18-40102588647 40-6093517944 Hágráðu18-40108549246 40-60100508543 Reglubundin18-4080487143 40-6075456841 Eftirlaunaaldur75456841

Hátt próteininnihald í matvælum

Viðurkennd matvæli sem innihalda prótein:

Af öllum afbrigðum af kjöti verður nautakjöt í fyrsta sæti eftir innihald alifugla: 18,9 g. Eftir það, svínakjöt: 16,4 g, lamb: 16,2 g.

Sjávarfang og smokkfiskur eru leiðandi: 18,0 g.
Ríkasti próteinfiskurinn er lax: 21,8 g, síðan bleikur lax: 21 g, gjörukartóna: 19 g, makríll: 18 g, síld: 17,6 g og þorskur: 17,5 g.

Meðal mjólkurafurða er kefir og sýrður rjómi staðfastur: 3,0 g, síðan mjólk: 2,8 g.
Hákorn - Hercules: 13,1 g, hirsi: 11,5 g, semolina: 11,3 g

Með því að þekkja normið og taka tillit til fjárhagslegra tækifæra getur þú samið matseðil rétt og verið viss um að bæta honum við fitu og kolvetni.

Hlutfall próteina í næringu

Hlutfall próteina, fitu, kolvetna í heilbrigðu mataræði ætti að vera (í grömmum) 1: 1: 4. Lykillinn að jafnvægi heilbrigðs disks má tákna á annan hátt: prótein 25-35%, fita 25-35%, kolvetni 30-50%.

Á sama tíma ættu fitu að vera gagnleg: ólífuolía eða linfræolía, hnetur, fiskur, ostur.

Kolvetni í disk eru hörð pasta, ferskt grænmeti, svo og ávextir / þurrkaðir ávextir, súrmjólkurafurðir.

Prótein í skömmtum er mögulega hægt að sameina: grænmeti + dýr.

Amínósýrur sem eru í próteini

Skiptin er hægt að búa til af líkamanum sjálfum, en framboð þeirra utan frá er aldrei óþarfur. Sérstaklega með virkan lífsstíl og mikla líkamlega áreynslu.

Allir án undantekninga eru mikilvægir, vinsælustu þeirra:

Alanine.
Það örvar efnaskipti kolvetna, hjálpar til við að útrýma eiturefnum. Ber ábyrgð á „hreinlæti“. Hátt innihald í kjöti, fiski, mjólkurafurðum.

Arginín.
Nauðsynlegt er að draga saman vöðva, heilbrigða húð, brjósk og liði. Veitir fitubrennslu og ónæmiskerfi. Það er í hvaða kjöti, mjólk, hvaða hnetum sem er, gelatíni.

Aspartinsýra.
Veitir orkujafnvægi. Bætir virkni miðtaugakerfisins. Jæja bæta orkuauðlindina með nautakjöti og kjúklingarétti, mjólk, reyrsykri. Inniheldur í kartöflum, hnetum, korni.

Histidín.
Aðal "byggir" líkamans er umbreytt í histamín og blóðrauða. Græðir sár fljótt, ber ábyrgð á vaxtarferlum. Tiltölulega mikið í mjólk, korni og öllu kjöti.

Serene.
Taugaboðefni, ómissandi fyrir skýra virkni heila og miðtaugakerfis. Það eru jarðhnetur, kjöt, korn, soja.

Með réttri næringu og réttum lifnaðarháttum munu allar amínósýrur birtast í líkamanum fyrir myndun „teninga“ og líkan á heilsu, fegurð og langlífi.

Hvað veldur skorti á próteini í líkamanum

1. Tíðir smitsjúkdómar, veikingu ónæmiskerfisins.
2. Streita og kvíði.
3. Að eldast og hægja á öllum efnaskiptaferlum.
4. Aukaverkanir af notkun einstakra lyfja.
5. Bilun í meltingarveginum.
6. Meiðsli.
7. Matur byggður á skyndibitastöðum, skyndibitum, hálfunnum afurðum í lágum gæðum.

Skortur á einni amínósýru mun stöðva framleiðslu á tilteknu próteini. Líkaminn er skipulagður á meginreglunni um „að fylla tómarúm“, svo að amínósýrurnar sem vantar verða dregnar út úr öðrum próteinum. Þessi „endurbygging“ raskar starfsemi líffæra, vöðva, hjarta, heila og vekur í kjölfarið sjúkdóminn.

Próteinskortur hjá börnum hindrar vöxt, veldur líkamlegri og andlegri fötlun.
Þróun blóðleysis, útlit húðsjúkdóma, meinafræði beina og vöðvavefja er ekki tæmandi listi yfir sjúkdóma. Alvarleg próteintýrnun getur valdið geðveiki og kwashiorkor (tegund alvarlegra meltingarfæra vegna skorts á próteinum).

Þegar prótein skaðar líkamann

• umfram móttaka
• langvinna sjúkdóma í lifur, nýrum, hjarta og æðum.

Offramboð gerist ekki oft vegna ófullnægjandi frásogs efnisins í líkamanum.Það kemur fyrir hjá þeim sem vilja auka vöðva eins fljótt og auðið er án þess að fylgja ráðleggingum leiðbeinenda og næringarfræðinga.

Vandamálin við „umfram“ móttöku fela í sér:

Nýrnabilun. Óhóflegt magn af próteinum of mikið af líffærum sem truflar náttúrulega virkni þeirra. "Sía" getur ekki ráðið við álagið, nýrnasjúkdómur birtist.

Lifrar sjúkdómur. Umfram prótein safnast fyrir ammoníak í blóði, sem versnar ástand lifrarinnar.

Þróun æðakölkun. Flestar dýraafurðir, auk gagnlegra efna, innihalda skaðlegt fitu og kólesteról.

Fólk sem þjáist af meinafræði í lifur, nýrum, hjarta- og meltingarfærum ætti að takmarka próteininntöku.

Umhyggja fyrir eigin heilsu er verðlaunuð vel þeim sem hafa áhyggjur af henni. Til að forðast alvarlegar afleiðingar þarftu að muna þörf líkamans fyrir bata. Full hvíld, næring, heimsóknarsérfræðingar lengja æsku, heilsu og líf.

Leysni

Prótein eru mismunandi í leysni í vatni. Vatnsleysanleg prótein eru kölluð albúmín, þar á meðal blóð og mjólkurprótein. Til óleysanlegra, eða sklerópróteina, má til dæmis nefna keratín (próteinið sem myndar hárið, hár spendýra, fjaðrir fugla o.s.frv.) Og fibroin, sem er hluti af silki og kófi. Leysni próteins ræðst ekki aðeins af uppbyggingu þess, heldur af ytri þáttum, svo sem eðli leysisins, jónastyrk og pH lausnarinnar.

Próteinum er einnig skipt í vatnsfæla (vatnsleysanlegt) og vatnsfælin (vatnsfráhrindandi). Flest prótein í umfryminu, kjarnanum og frumuefninu, þ.mt óleysanlegt keratín og fíbróín, eru vatnsbundin. Flest prótein sem samanstanda af líffræðilegum himnum eru vatnsfælin - óaðskiljanleg himnaprótein sem hafa samskipti við vatnsfælin lípíð í himnunni (þessi prótein hafa að jafnaði einnig vatnssækna staði).

Próteinsýmyndun í líkamanum

Próteinsýmyndun - myndun í líkama æskilegra próteina úr amínósýrum með því að sameina þau með sérstökum tegund efnasambanda - fjölpeptíðkeðjan. DNA geymir upplýsingar um uppbyggingu próteina. Nýmyndunin sjálf fer fram í sérstökum hluta frumunnar sem kallast ríbósóm. RNA flytur upplýsingar frá geninu sem óskað er (DNA-síða) til ríbósómsins.

Þar sem nýmyndun próteina er fjölþrep, flókin, notar þær upplýsingar sem mælt er fyrir um í grundvelli mannlegrar tilveru - DNA, efnasmíði þess er erfitt verkefni. Vísindamenn hafa lært hvernig á að fá hemla á tilteknum ensímum og hormónum, en mikilvægasta vísindaverkefnið er að fá prótein með erfðatækni.

Samgöngur

Flutningsaðgerð sérstaks blóðpróteins - blóðrauða. Þökk sé þessu próteini er súrefni skilað frá lungum til líffæra og vefja líkamans.

Það samanstendur af virkni próteina í ónæmiskerfinu sem kallast mótefni. Það eru mótefni sem vernda heilsu líkamans, vernda það gegn bakteríum, vírusum, eitur og leyfa blóði að mynda blóðtappa í stað opins sárs.

Merki virka próteina er að senda merki (upplýsingar) milli frumna.

Próteinviðmið fyrir fullorðinn

Þörf mannslíkamans á próteini fer beint eftir líkamlegri virkni hans. Því meira sem við hreyfum okkur, því hraðar fara öll lífefnafræðileg viðbrögð fram í líkama okkar. Fólk sem hreyfir sig reglulega þarf næstum tvöfalt meira prótein en meðaltalið. Skortur á próteini fyrir fólk sem tekur þátt í íþróttum er hættulegt að „þorna upp“ vöðvana og þreytu allan líkamann!

Að meðaltali er próteinstaðall fyrir fullorðinn reiknað út frá stuðlinum 1 g af próteini á hvert 1 kg af þyngd, það er um það bil 80-100 g fyrir karla, 55-60 g fyrir konur. Körlum íþróttamönnum er ráðlagt að auka magn próteins sem neytt er í 170-200 g á dag.

Rétt prótein næring fyrir líkamann

Rétt næring til að metta líkamann með próteini er sambland af dýra- og plöntupróteinum. Aðlögun próteins úr fæðu er háð uppruna þess og aðferð hitameðferðar.

Þannig frásogast um það bil 80% af heildarinntöku dýrapróteina og 60% grænmetispróteins í líkamanum. Afurðir úr dýraríkinu innihalda meira magn próteina á hverja einingamassa vörunnar en í grænmeti. Að auki inniheldur samsetning „dýraafurða“ allar amínósýrur og plöntuafurðir í þessu sambandi eru taldar óæðri.

Grunn næringarreglur fyrir betri upptöku próteina:

• Blíður leið til að elda - elda, gufa, stela. Það ætti að útiloka steikingu.
• Mælt er með því að borða meiri fisk og alifugla. Ef þú vilt virkilega kjöt skaltu velja nautakjöt.
• Útiloka ætti seyði frá mataræðinu, þær eru feitar og skaðlegar. Í sérstökum tilfellum er hægt að elda fyrsta réttinn með „auka seyði“.

Eiginleikar prótein næringar til vaxtar í vöðvum

Íþróttamenn sem eru virkir að öðlast vöðvamassa ættu að fylgja öllum ofangreindum ráðleggingum. Flest mataræði þeirra ætti að vera prótein úr dýraríkinu. Þeir ættu að borða í tengslum við jurtaafurðir, þar sem soja er sérstakur valkostur.

Það er einnig nauðsynlegt að ráðfæra sig við lækni og íhuga notkun sérstakra próteindrykkja, sem prósentuupptöku er 97-98%. Sérfræðingurinn mun velja drykk fyrir sig, reikna út réttan skammt. Þetta verður skemmtilega og gagnleg próteinviðbót við styrktaræfingar.

Denaturation

Próteinbreyting vísar til allra breytinga á líffræðilegri virkni þess og / eða eðlisefnafræðilegum eiginleikum sem tengjast tapi fjórgildis, háskólastigs eða efri uppbyggingar (sjá kaflann „Próteinbygging“). Að jafnaði eru prótein nokkuð stöðug við þær aðstæður (hitastig, sýrustig osfrv.) Þar sem þau virka venjulega í líkamanum. Mikil breyting á þessum aðstæðum leiðir til afleiðingar próteina. Það fer eftir eðli denaturerandi efnisins, aðgreina vélræna (sterka hrærslu eða hrista), eðlisfræðilega (upphitun, kælingu, geislun, hljóðgjöf) og kemísk (sýrur og basar, yfirborðsvirk efni, þvagefni) denaturering.

Prótein denaturation getur verið heill eða að hluta, afturkræfur eða óafturkræfur. Frægasta tilfellið af óafturkræfum afleiðum af próteini í daglegu lífi er undirbúningur kjúklingaeggs, þegar vatnsleysanlegt gagnsæi prótein sporöskjulaga, undir áhrifum mikils hitastigs, verður þétt, óleysanlegt og ógegnsætt. Að afleiða í sumum tilvikum er afturkræft, eins og þegar um er að ræða úrkomu vatnsleysanlegra próteina með ammoníumsöltum (söltunaraðferð), og þessi aðferð er notuð til að hreinsa þau.

Prótein sameindir eru línulegar fjölliður sem samanstanda af leifum af α-L-amínósýrum (sem eru einliður), og einnig geta breytt amínósýru leifar og íhlutir sem ekki eru amínósýrur að vera með í samsetningu próteina. Í vísindabókmenntunum eru ein- eða þriggja stafa skammstafanir notaðar til að vísa til amínósýra. Þrátt fyrir að við fyrstu sýn gæti virst að notkun „aðeins“ 20 tegunda amínósýra í flestum próteinum takmarki fjölbreytni próteinsbyggingar, í raun er fjöldi valkosta varla ofmetinn: fyrir keðju 5 amínósýruleifa er það nú þegar meira en 3 milljónir og keðja með 100 amínósýru leifum (lítið prótein) er hægt að tákna í meira en 10.130 afbrigðum. Prótein frá 2 til nokkrum tugum amínósýruleifa að lengd eru oft kölluð peptíðmeð meiri fjölliðun - íkorna, þó að þessi skipting sé mjög handahófskennd.

Þegar prótein myndast sem afleiðing af samspili α-karboxýlhópsins (-COOH) einnar amínósýru við α-amínóhópinn (-NH₂) af annarri amínósýru myndast peptíðbindingar. Endar próteinsins eru kallaðir N- og C-endinn, háð því hver af hópunum endanlegu amínósýruleifanna er ókeypis: -NH₂ eða -COOH, hvort um sig. Við myndun próteina á ríbósóminu er fyrsta (N-endalok) amínósýruleifin venjulega metíónínleifin og síðari leifar eru festar við C-endann á hinni fyrri.

Eiginleikar prótein næringar, megrunarmenn

Þeir sem vilja léttast ættu að borða dýra- og grænmetispróteinafurðir. Það er mikilvægt að aðgreina neyslu þeirra, því tíminn fyrir aðlögun þeirra er annar. Farga skal fitusjötuafurðum, ekki ætti að misnota kartöflur, korn með meðalpróteininnihald ætti að vera æskilegt.

Ekki fara út í öfgar og „setjast niður“ í próteinstæði. Það hentar ekki öllum, því að fullkomin útilokun kolvetna mun leiða til skerðingar á starfsgetu og orku. Það er nóg að borða mat sem inniheldur kolvetni á morgnana - þetta mun gefa orku á daginn, á hádegi, borða prótein mat með próteini. Til að bæta upp orkuleysi á kvöldin byrjar líkaminn að brenna líkamsfitu, en þetta ferli er öruggt fyrir heilsu líkamans.

Vertu viss um að hafa rétt og rétt undirbúin próteinmat í mataræðinu. Prótein er aðalbyggingarefnið fyrir líkamann! Ásamt reglulegri þjálfun mun það hjálpa þér að byggja upp fallegan íþróttalíkama!

Prótein eru mikilvægustu efnasamböndin án þess að lífsnauðsyn líkamans væri ómöguleg. Prótein samanstanda af ensímum, frumum líffæra, vefjum. Þeir eru ábyrgir fyrir efnaskiptum, flutningi og mörgum öðrum ferlum sem eiga sér stað í mannslíkamanum. Prótein geta ekki safnast „í varasjóð“, þess vegna verður að taka þau reglulega. Þeir eru sérstaklega mikilvægir fyrir fólk sem tekur þátt í íþróttum vegna þess að prótein eru stjórnað.

Skipulagstig

K. Lindstrom-Lang lagði til að greina á milli 4 stiga skipulagningar próteina: aðal, framhaldsskóla, háskólastigs og fjórðunga. Þó að þessi skipting sé nokkuð gamaldags er hún áfram notuð. Aðalskipulag (röð amínósýruleifa) fjölpeptíðs er ákvarðað með uppbyggingu gena þess og erfðafræðilegum kóða og uppbygging með hærri röð myndast við próteinfellingu. Þrátt fyrir að staðbundin uppbygging próteins í heild sinni sé ákvörðuð af amínósýruröðinni, þá er það nokkuð áþreifanlegt og getur verið háð ytri aðstæðum, því er réttara að tala um ákjósanlegasta eða orkusamasti próteinmyndun.

Aðalskipulag

Aðalskipulagið er röð amínósýruleifa í fjölpeptíðkeðjunni. Aðalskipulag próteins er venjulega lýst með því að nota stakar eða þriggja stafa merkingar fyrir amínósýru leifar.

Mikilvægir eiginleikar aðalbyggingarinnar eru íhaldssöm mótíf - stöðugar samsetningar amínósýruleifa sem gegna ákveðinni aðgerð og er að finna í mörgum próteinum. Íhaldssamt mótíf er varðveitt við þróun tegunda, það er oft hægt að spá fyrir um virkni óþekkts próteins frá þeim. Hægt er að nota gráðu einsleitni (líkt) amínósýruröðva próteina mismunandi lífvera til að meta þróunarfjarlægð milli taxa sem þessar lífverur tilheyra.

Aðalskipulag próteins er hægt að ákvarða með próteindröðunaraðferðum eða með frumbyggingu mRNA þess með því að nota erfðakóða töfluna.

Secondary uppbygging

Öðru skipulagið er staðbundin röðun á brot úr fjölpeptíðkeðju sem er stöðug með vetnisskuldabréfum.Eftirfarandi eru algengustu gerðir af annarri próteinbyggingu:

• α-helices eru þéttar beygjur um langan ás sameindarinnar. Ein snúa er 3,6 amínósýru leifar, helix pitch er 0,54 nm (0,15 nm fellur á eina amínósýru leif). Spíralinn er stöðugur með vetnistengslum milli H og O peptíð hópa, með 4 einingum í sundur. Þrátt fyrir að α-helixinn geti verið annaðhvort örvhentur eða hægrihandur, þá ræður hægri hönd í próteinum. Spiralið truflast vegna rafstöðueiginleika milliverkana glútamínsýru, lýsíns, arginíns. Nærri hvort öðru geta asparagín, serín, þreónín og leucín leifar truflað myndun helixins, prólínleifar valda beygju keðjunnar og trufla einnig α-helices,
• β-blöð (brotin lög) eru nokkrar sikksakk fjölpeptíðkeðjur þar sem vetnistengi myndast á milli tiltölulega fjarlægra amínósýra (0,34 nm á hverri amínósýruleif) í frumbyggingunni eða mismunandi prótínkeðjum (frekar en náið á milli, eins og raunin er vera í α-helix). Þessar keðjur eru venjulega beint af N-endunum í gagnstæða átt (andhverfu stefnu) eða í eina átt (samsíða ß-uppbygging). Það er einnig mögulegt að tilvist blönduðs ß-uppbyggingar samanstendur af samsíða og andhverfu ß-byggingum. Við myndun ß-blaða eru litlar stærðir hliðarhópa amínósýra mikilvægar, venjulega eru glýsín og alanín aðallega ráðandi,
• π-helix
• 3₁₀spíröl
• óraðað brot.

Skipulag háskólamanna

Tertiary uppbyggingin er landuppbygging fjölpeptíðkeðjunnar. Skipulagslega samanstendur það af þætti af annarri uppbyggingu sem er stöðugur með ýmsum gerðum af samspili þar sem vatnsfælin samskipti gegna lykilhlutverki. Stöðugleiki háskólastigsins felur í sér:

• samgild tengi (milli tveggja cysteínleifa - disúlfíðbrúa),
• jónísk tengsl milli andstætt hlaðinna hliðarhópa amínósýruleifa,
• vetnistengi
• vatnsfælin samskipti. Þegar samspil er við vatnsameindirnar í kring er próteinsameindin brotin saman þannig að óskautaða hliðarhópar amínósýra eru einangraðir úr vatnslausninni, polar vatnsækni hliðarhópar birtast á yfirborði sameindarinnar.

Rannsóknir á meginreglum próteinkviða hafa sýnt að það er þægilegt að greina annað stig milli stigs efri uppbyggingar og atómkenndar uppbyggingar - fellihlutamótið (arkitektúr, burðarvirk mótíf). Stílhreyfimótið er ákvarðað af gagnkvæmu fyrirkomulagi efri uppbyggingarþátta (α-helices og β-þræðir) innan próteinsvæðisins - samsærri kúlu sem getur verið til annað hvort út af fyrir sig eða verið hluti af stærra próteini ásamt öðrum sviðum. Hugleiddu til dæmis eitt af einkennandi myndefnum uppbyggingar próteina. Kúlupróteinið sem sýnt er á myndinni til hægri, tríósófosfómómerasa, er með fellihreyfil sem kallast α / ß-strokki: 8 samsíða ß-þræðir mynda ß-strokka inni í öðrum strokka sem samanstendur af 8 α-hjálpar. Þetta mótíf er að finna í um það bil 10% próteina.

Það er vitað að stíla myndefni eru nokkuð íhaldssöm og finnast í próteinum sem hafa hvorki virkni né þróunarsambönd. Ákvörðun stílhreyfingar liggur til grundvallar líkamlegri eða skynsamlegri flokkun próteina (svo sem CATH eða SCOP).

Til að ákvarða landuppbyggingu próteins eru aðferðir við röntgengeislunarbreytingu, segulómun og nokkrar gerðir smásjár notuð.

Fjórðunga uppbygging

Fjórðunga uppbygging (eða undireining, lén) er gagnkvæmt fyrirkomulag nokkurra fjölpeptíðkeðja sem hluti af einni próteinflóku.Prótein sameindirnar sem mynda próteinið með fjórðunga uppbyggingu eru myndaðar aðskildar á ríbósómunum og aðeins eftir að nýmynduninni er lokið mynda þau sameiginlega supramolecular uppbyggingu. Prótín frá fjórðungsbyggingu getur innihaldið bæði eins og mismunandi fjölpeptíðkeðjur. Stöðugleiki Fjórðungssambandsins felur í sér sömu tegundir af samspili og við stöðugleika háskólans. Supramolecular próteinfléttur geta samanstendur af tugum sameinda.

Flokkun eftir tegund byggingar

Próteinum má skipta í þrjá hópa eftir almennri gerð uppbyggingar:

1. Trefjaprótín - mynda fjölliður, uppbygging þeirra er venjulega mjög regluleg og er aðallega studd af samspili mismunandi keðna. Þeir mynda örsíur, örtöflur, trefjar og styðja uppbyggingu frumna og vefja. Fibrillar prótein innihalda keratín og kollagen.
2. Kúluprótein eru vatnsleysanleg, almenn form sameindarinnar er meira og minna kúlulaga.
3. Himnaprótein - hafa lén sem sker frumuhimnuna, en hlutar þeirra stinga út úr himnunni í milliliðum umhverfisins og frumufrumu. Himnaprótein virka sem viðtökur, það er að segja þeir senda merki og veita einnig himnuflutning ýmissa efna. Próteinflutningsmenn eru sértækir, hver þeirra fer í gegnum himnuna aðeins ákveðnar sameindir eða ákveðin tegund merki.

Einföld og flókin prótein

Til viðbótar við peptíðkeðjur eru mörg prótein einnig með amínósýruhópa, og samkvæmt þessu viðmiði er próteinum skipt í tvo stóra hópa - einföld og flókin prótein (prótein). Einföld prótein samanstanda aðeins af fjölpeptíðkeðjum, flókin prótein innihalda einnig hópa sem ekki eru amínósýrur eða stoðtæki. Eftirtaldir flokkar eru mismunandi eftir flóknum próteinum eftir efnafræðilegu eðli stoðtækjasamstæðanna.

Glýkóprótein sem innihalda samgild tengd kolvetnaleifar sem stoðtækjasamstæðu, glýkóprótein sem innihalda slímhýdrósykaríðleifar tilheyra undirflokki próteóglýkana. Við myndun bindis við kolvetnaleifar eru venjulega hýdroxýlhópar seríns eða þreóníns. Flest utanfrumuprótein, einkum immúnóglóbúlín, eru glýkóprótein. Í proteoglycans er kolvetnishlutinn

95% af heildarmassa próteinsameindarinnar, þeir eru meginþátturinn í millilaga fylkinu,

2. Líffræðileg þýðing æxlunar lífvera. Aðferðir við æxlun.

1. Æxlun og mikilvægi hennar.

Æxlun - æxlun svipaðra lífvera, sem veitir

tilvist tegunda í mörg árþúsundir stuðlar að aukningu í

fjöldi einstaklinga tegundarinnar, samfellan í lífinu. Asexual, kynferðisleg og

kynlausa fjölgun lífvera.

2. Asexual æxlun er fornlegasta leiðin. Í

ein lífvera tekur þátt í kynleysi en tekur oftast þátt í kynferðislegu

tveir einstaklingar. Í plöntum, ókynhneigð æxlun með gró - ein

sérhæfðar frumur. Fjölgun með gróum þörunga, mosa, riddarahellu,

ræningjar, fernur. Útbrot gróa frá plöntum, spírun þeirra og þróun

þær nýjar dótturfyrirtæki við hagstæðar aðstæður. Andlát gríðarlegs fjölda

deilur sem falla undir slæmar aðstæður. Lítil líkur á atvikum

nýjar lífverur úr gróum vegna þess að þær innihalda fá næringarefni og

græðlingurinn frásogar þá aðallega úr umhverfinu.

3. Gróðurrækt - fjölgun plantna með

að nota gróðurlíffæri: loft- eða neðanjarðarskjóta, hluta rótarinnar,

lauf, hnýði, perur. Þátttaka í gróðri fjölgun einnar lífveru

eða hluta þeirra. Sækni dóttur planta við móður, eins og það

heldur áfram að þróa líkama móðurinnar. Mikil hagkvæmni og

útbreiðslu gróðurplantna í náttúrunni, sem undirlífvera

myndast hraðar frá móðurhlutanum en frá gró. Gróðurdæmi

ræktun: með því að nota rhizomes - lilja í dalnum, myntu, hveitigrasi osfrv., rætur

neðri greinar sem snerta jarðveginn (lagskipting) - rifsber, villt vínber, yfirvaraskegg

- jarðarber, perur - túlípan, blómapottur, krókus. Notkun gróðurs

ræktun þegar ræktaðar plöntur eru ræktaðar: kartöflur eru ræktaðar af hnýði,

perur - laukur og hvítlaukur, lagskipting - rifsber og garðaber, rót

afkvæmi - kirsuber, plóma, afskurður - ávaxtatré.

4. Kynferðisleg æxlun. Kjarni kynferðislegrar æxlunar

við myndun kímfrumna (kynfrumur), samruna karlkímfrumunnar

(sæði) og kvenkyns (egg) - frjóvgun og þróun nýrrar

dóttir lífveru úr frjóvguðu eggi. Þökk sé frjóvgun

dótturfyrirkomulag með fjölbreyttara litningi, sem þýðir með fleiru

ýmis arfgeng einkenni sem af þeim sökum geta reynst

aðlagaðri búsvæðum. Tilvist kynæxlunar í

þörunga, mosa, fernur, líkamsræktarfrumur og hjartaöng. Fylgikvillar

kynferðislegt ferli í plöntum við þróun þeirra, útlit flóknasta

myndast í fræplöntum.

5. Fræ fjölgun á sér stað með hjálp fræja,

það er einkennandi fyrir líkamsræktarþrengsli og hjartaþræðingar

gróður fjölgun er einnig útbreidd). Röð skrefa

fræ fjölgun: frævun - flutningur frjókorna í stigma pistils, þess

spírun, tilkoma með því að deila tveimur sæði, framvindu þeirra í

egglos, þá sameining einnar sáðfrumna með eggi, og hinni með

aukakjarni (í hjartaþræðingum). Myndun eggfræja -

fósturvísinn með framboð af næringarefnum, og frá veggjum eggjastokksins - fóstrið. Fræ -

sýkill nýrrar plöntu, við hagstæðar aðstæður, það spírar og í fyrsta skipti

ungplöntur eru gefnar af næringarefnum fræsins og síðan rótum þess

byrjaðu að taka upp vatn og steinefni úr jarðveginum, og laufin - koldíoxíð

gas úr loftinu í sólarljósinu. Sjálfstætt líf nýrrar verksmiðju.

Lífeðlisfræði próteina

Eðlisfræðilegir eiginleikar próteinsins í frumunni, að teknu tilliti til vatnshimnunnar og þéttingar á litningasameindum. mjög flókið. Tilgátan um prótein sem skipað „kristallegt kerfi“ - „aperiodic crystal“ - er studd af röntgengeislunarbreytingu (allt að upplausn 1 angstrom), mikill pökkunarþéttleiki, samvirkni aflækkunarferlisins og aðrar staðreyndir.

Í þágu annarrar tilgátu, eru vökvalíkir eiginleikar próteina í ferlum intraglobular hreyfinga (líkan af takmörkuðu hoppi eða stöðugri dreifingu) sýndir með tilraunum á nifteindadreifingu, Mössbauer spectroscopy.

Alhliða aðferð: nýmyndun ribosomal

Prótein eru búin til af lifandi lífverum úr amínósýrum byggðar á upplýsingum sem eru kóðar í genum. Hvert prótein samanstendur af einstaka röð amínósýruleifa, sem er ákvörðuð af kirni röð erfða sem umbreytir próteinið. Erfðafræðilegi kóðinn er aðferð til að þýða kirni röð DNA (um RNA) yfir í amínósýruröð fjölpeptíðkeðju. Þessi kóði ákvarðar samsvörun trinucleotide hluta RNA, kölluð codons, og ákveðinna amínósýra sem eru innifalin í próteini: AUG núkleósíða röðin til dæmis samsvarar metíóníni. Þar sem DNA samanstendur af fjórum tegundum af núkleótíðum er heildarfjöldi mögulegra codons 64 og þar sem 20 amínósýrur eru notaðar í próteinum ákvarðast margar amínósýrur með fleiri en einu merki. Þrjú merkjamál eru óveruleg: þau þjóna sem stöðvunarmerki fyrir nýmyndun fjölpeptíðkeðjunnar og kallast lokunarkóðar, eða stöðvunarkóðar.

Gen sem umrita prótein eru fyrst umrituð í kirni röð boðbera RNA (mRNA) með RNA fjölliðuensímum. Í langflestum tilvikum eru prótein lifandi lífvera búin til á ríbósómum - margþátta sameinda vélar sem eru til staðar í umfrymi frumna. Ferlið til að mynda fjölpeptíðkeðju með ríbósóm á mRNA fylki er kallað þýðing.

Ríbómósupróteinsmyndun er í grundvallaratriðum sú sama í fræðiritum og heilkjörnungum, en er ólík í smáatriðum. Þannig er hægt að lesa prokaryotic mRNA af ríbósómum í amínósýruröð próteina strax eftir umritun eða jafnvel áður en henni lýkur. Í heilkjörnungum verður aðalritið fyrst að fara í gegnum röð breytinga og fara inn í umfrymið (að staðsetningu ríbósómsins), áður en þýðing getur hafist. Hraði myndunar próteina er hærri í prókaryótum og getur orðið 20 amínósýrur á sekúndu.

Jafnvel áður en þýðing hófst, tengja amínóasýl-tRNA synthetasa ensím sérstaklega amínósýrur við samsvarandi flutnings RNA (tRNA) þeirra. Svæði af tRNA, kallað antikodon, getur parað sig við mRNA merkjamál og þannig tryggt að amínósýruleifar sem eru festar við tRNA eru settar í fjölpeptíðkeðjuna í samræmi við erfðakóðann.

Á fyrsta stigi þýðingar, upphafs, er frumkvöðullinn (venjulega metíónín) kódinn viðurkenndur af litlu undireiningunni af ríbósóminu, sem amínósýlerað metíónín tRNA er tengt við upphaf próteinaþátta. Eftir að hafa þekkst byrjunarkóðann fellur stóri undireiningin saman við litla undireining ríbósómsins og annað stig þýðingarinnar, lengingin, byrjar. Við hvert þrep ríbósómsins frá 5'- til 3'-endanum á mRNA er eitt merki lesið með því að mynda vetnistengi á milli þess og flutnings RNA viðbót við það, sem samsvarandi amínósýruleif er tengd við. Myndun peptíðbindingar milli síðustu amínósýruleifa vaxandi peptíðsins og amínósýruleifar sem eru fest við tRNA er hvött af ríbósómal RNA (rRNA), sem myndar peptidýl transferasa miðju ribosome. Þessi miðja staðsetur köfnunarefni og kolefnisatóm í stöðu sem er hagstæð fyrir yfirferð hvarfsins. Þriðja og síðasta stigið í þýðingu, lokun, á sér stað þegar ríbósómið nær stöðvunarkóðlinum, en eftir það eru próteinuppsagnarstuðlar vatnsrofnir á tengingunni milli síðasta tRNA og fjölpeptíðkeðjunnar og stöðvar myndun þess. Í ríbósómum eru prótein alltaf búin til frá N- til C-enda.

Neribosomal myndun

Í neðri sveppum og sumum bakteríum er önnur (ekki ribosomal eða multienzyme) aðferð til að mynda peptíð, venjulega með litla og óvenjulega uppbyggingu, þekkt.Nýmyndun þessara peptíða, venjulega afleiddra umbrotsefna, er framkvæmd með próteinfléttu með miklum mólþunga, NRS synthase, án beinnar þátttöku ribosomes. NRS synthase samanstendur venjulega af nokkrum lénum eða einstökum próteinum sem velja amínósýrur, mynda peptíðbindingu og losa tilbúið peptíð. Saman mynda þessi lén eininguna. Hver eining tryggir að ein amínósýra er sett inn í tilbúið peptíð. NRS samstillingar geta þannig verið samsettar úr einni eða fleiri einingum. Stundum innihalda þessi fléttur lén sem er fær um að samsegja L-amínósýrur (venjulegt form) í D-form.

Efnasmíði

Stutt prótein er hægt að búa til efnafræðilega með aðferð við lífræna myndun, til dæmis efnasambönd. Oftast gerist efnafræðileg myndun peptíðsins í áttina frá C-endanum að N-endanum, öfugt við lífmyndun á ríbósómum. Aðferðin við efnafræðileg myndun framleiðir stutt ónæmisvaldandi peptíð (epitopes), sem síðan er sprautað í dýr til að fá sérstök mótefni eða blendingamyndun. Að auki er þessi aðferð einnig notuð til að fá hemla á tilteknum ensímum. Efnafræðileg nýmyndun gerir kleift að setja amínósýruleifar inn sem finnast ekki í hefðbundnum próteinum, til dæmis þeim sem eru með flúrljómunamerki fest við hliðarkeðjur. Efnafræðilegar aðferðir við nýmyndun próteina hafa nokkrar takmarkanir: þær eru árangurslausar með próteinlengd sem er meira en 300 amínósýruleifar, tilbúnar tilbúið prótein geta haft óreglulega háþróaða uppbyggingu og skortir einkennandi breytingar eftir þýðingu (sjá hér að neðan).

Breyting eftir þýðingu

Eftir að þýðingu er lokið fara flest prótein í frekari efnabreytingar sem kallast breytingar eftir þýðingu. Meira en tvö hundruð afbrigði af breytingum á próteinum eftir þýðingu eru þekkt.

Breytingar eftir þýðingu geta stjórnað líftíma próteina í frumunni, ensímvirkni þeirra og milliverkunum við önnur prótein. Í sumum tilvikum eru breytingar eftir þýðingu skylt stigi þroska próteina, annars er það óvirkt. Til dæmis, með þroska insúlíns og nokkurra annarra hormóna, er takmörkuð próteingreining á fjölpeptíðkeðjunni nauðsynleg og með þroska plasmahimnupróteina þarf glúkósýleringu.

Breytingar eftir þýðingu geta verið bæði útbreiddar og sjaldgæfar, allt að einstökum. Dæmi um alhliða breytingu er ubiquitination (festing á keðju nokkurra sameinda af stuttu ubiquitin próteininu við prótein), sem þjónar sem merki um klofnun þessa próteins af próteasóminu. Önnur algeng breyting er glúkósýlering - það er áætlað að um helmingur próteina í mönnum sé glýkósýleraður. Mjög sjaldgæfar breytingar fela í sér tyrosination / detirozination og polyglycylation tubulin.

Eitt og sama prótein getur farið í fjölmargar breytingar. Svo, histónar (prótein sem eru hluti af litningi í heilkjörnungum) við mismunandi aðstæður geta farið í meira en 150 mismunandi breytingar.

Breytingum eftir þýðingu er skipt í:

• breytingar á aðalrásum,
  • klofning á N-endanlegu metíónínleifinni,
  • takmörkuð próteingreining - fjarlægja prótein brot sem getur komið fram frá endum (sundrun merkisraða) eða, í sumum tilvikum, í miðri sameindinni (þroskun insúlíns),
  • tenging ýmissa efnishópa við ókeypis amínó- og karboxýlhópa (N-asýlering, myristoylering osfrv.),
• breytingar á hliðarkeðjum amínósýra,
  • viðbót eða klofning á litlum efnaflokkum (glýkósýlering, fosfórýleringu osfrv.),
  • viðbót lípíðs og kolvetnis,
  • breyting á stöðluðum amínósýru leifum í óstaðlaða (myndun sítrúlíns),
  • myndun disúlfíðbrúa milli cysteínleifa,
• að bæta við litlum próteinum (sumoylering og alls staðar nálægð).

Innanfrumuflutningar og flokkun

Próteinin sem eru búin til í umfryminu í heilkjörnungafrumu verður að flytja til mismunandi frumulíffæra: kjarna, hvatbera, endoplasmic reticulum (EPR), Golgi tæki, lýsósóm o.s.frv., Og sum prótein verða að fara inn í utanfrumu miðilinn. Til að komast inn í ákveðinn hluta frumunnar verður próteinið að hafa sérstakan merkimiða. Í flestum tilvikum er slíkur merki hluti af amínósýruröðinni á próteini sjálfu (leiðarpeptíð, eða merkisröð próteins), en í sumum tilvikum eru fákeppnin sem fylgja próteininu merkimiðinn.

Flutningur próteina í EPR fer fram eins og þau eru búin til, þar sem ríbósómir sem eru að mynda prótein með merkisröð fyrir EPR „sitja“ á sérstökum próteinum á ytri himnu þess. Frá EPR að Golgi tækinu og þaðan til lýsósómanna og ytri himnunnar eða utanfrumu miðilsins fara prótein í gegnum bláæðaflutning. Prótein með kjarna staðsetningarmerki fara inn í kjarnann í gegnum kjarnorkuhola. Í hvatberum og klórplösum fara prótein sem hafa samsvarandi merkisröð í gegnum sértækar próteinþýðingarholur með þátttöku chaperones.

Viðhalda uppbyggingu og niðurbroti

Að viðhalda réttri landuppbyggingu próteina skiptir sköpum fyrir eðlilega starfsemi þeirra. Röng samanbrot próteina sem leiðir til samsöfnunar þeirra geta stafað af stökkbreytingum, oxun, streituaðstæðum eða alþjóðlegum breytingum á lífeðlisfræði frumunnar. Samsöfnun próteina er einkennandi merki um öldrun. Talið er að óviðeigandi brot á próteini sé orsök eða versnun sjúkdóma eins og slímseigjusjúkdómur, uppsöfnunarsjúkdómur. sem og taugahrörnunarsjúkdómar (Alzheimers, Huntington og Parkinson).

Í því ferli frumuþróunar hefur verið þróað fjögur meginkerfi til að vinna gegn próteinsöfnun. Fyrstu tvö - endurtekin samanbrot (endurfelling) með hjálp chaperones og klofnun með próteasum - finnast bæði í bakteríum og í hærri lífverum. Sjálfstæðisbrjóstmynd og uppsöfnun á röngum brotnum próteinum í sérstökum líffærum sem ekki eru himna eru einkennandi fyrir heilkjörnunga.

Hæfni próteina til að endurheimta rétta þrívíddar uppbyggingu eftir denaturering gerði okkur kleift að kenna að allar upplýsingar um endanlega uppbyggingu próteinsins eru í amínósýruröðinni. Sem stendur er kenningin um að stöðugt sköpun próteina hafi lágmarks ókeypis orku borin saman við aðrar mögulegar samstillingar þessa fjölpeptíðs.

Í frumunum er hópur próteina sem hefur það hlutverk að tryggja rétta fellingu annarra próteina eftir myndun þeirra á ríbósóminu, til að endurheimta uppbyggingu próteina eftir skemmdir þeirra, svo og sköpun og sundrun próteinfléttna. Þessi prótein eru kölluð chaperones. Styrkur margra chaperones í klefanum eykst með mikilli hækkun á umhverfishita, þannig að þeir tilheyra Hsp hópnum (ensk hitastuðprótein - hita lost prótein). Sýna má mikilvægi eðlilegrar starfsemi chaperones fyrir starfsemi líkamans með dæminu um a-kristalla chaperone, sem er hluti af linsu mannsins auga. Stökkbreytingar í þessu próteini leiða til loðnu á linsunni vegna samsöfnunar próteina og þar af leiðandi vegna drer.

Ef ekki er hægt að endurheimta háþróaða uppbyggingu próteina, eyðast þau af klefanum. Ensím sem brjóta niður prótein kallast próteasar.Á árásarstað undirlagsameindarinnar er prótýlýtískum ensímum skipt í endopeptidasa og exopeptidases:

• Endopeptidases, eða próteinasa, kljúfa peptíðbindingar innan peptíðkeðjunnar. Þeir þekkja og binda stuttar peptíðraðir hvarfefna og tiltölulega sérstaklega vatnsrofa tengslin milli ákveðinna amínósýruleifa.
• Exopeptidases vatnsroða peptíð frá endum keðjunnar: aminopeptidases frá N-endanum, karboxypeptidases frá C-endanum. Að lokum kljúfa dipeptidases aðeins dipeptíð.

Samkvæmt hvatakerfinu greinir Alþjóðasambandið fyrir lífefnafræði og sameindalíffræði nokkra flokka próteasa, þar á meðal serínpróteasa, aspartic próteasa, cystein próteasa og metalloproteasa.

Sérstök tegund próteasa er próteasómið, stór fjölnota próteasi sem er til staðar í kjarna og umfrymi heilkjörnunga, archaea og sumra baktería.

Til þess að markpróteinið verði klofið af proteasome verður að merkja það með því að festa lítið ubiquitin prótein við það. Viðbótarviðbrögð ubiquitins eru hvötuð af ensímunum ubiquitin liggas. Að bæta fyrstu ubiquitin sameindinni við próteinið þjónar sem merki um lígasa til frekari viðbótar ubiquitin sameinda. Fyrir vikið er fjölúbíbútítín keðja fest við próteinið sem bindur proteasome og tryggir klofnun markpróteinsins. Almennt er þetta kerfi kallað niðurbrot próteins í ubiquitini. Niðurbrot 80–90% af innanfrumupróteinum á sér stað með þátttöku proteasome.

Niðurbrot próteina í peroxisómum er mikilvægt fyrir marga frumuferla, þar með talið frumuhringrásina, stjórnun á tjáningu gena og svörun við oxunarálagi.

Sjálfstæðisbrjóstmynd er niðurbrotsferli langlífs lífsameinda, einkum próteina, svo og líffærum í lýsósómum (hjá spendýrum) eða lofttegunda (í geri). Sjálfsfrumnafæð fylgir lífsnauðsynlegri virkni allra eðlilegra frumna, en skortur á næringarefnum, nærveru skemmdra organelle í umfryminu og að lokum, nærveru að hluta til aflituðum próteinum og samanlagð þeirra í umfryminu geta þjónað sem áreiti til að auka ferli sjálfsfrumnafæðar í frumum.

Þrjár gerðir autophagy eru aðgreindar: öræðarofnæmi, þjóðhimnusjúkdómur og sjálfsblástursháð chaperone.

Meðan á örörvun stendur, eru smásameindir og brot af frumuhimnum teknar af lýsósóminu. Með þessum hætti getur fruman melt prótein með skorti á orku eða byggingarefni (til dæmis við hungri). En aðferðir við örmögnun eiga sér stað við venjulegar kringumstæður og eru yfirleitt áberandi. Stundum er líffærum einnig melt niður við örstækkun, til dæmis er örmögnun á peroxísómum og að hluta til örmögnun kjarna þar sem fruman er lífvænleg er lýst í geri.

Í fjölvöðvaspennu er hluti af umfryminu (sem oft inniheldur einhverjar örverur) umkringdur himnurými svipaðri holu í endoplasmic reticulum. Þess vegna er þessi staður aðskilinn frá restinni af umfryminu með tveimur himnum. Slíkar líffæraþegjur með tvöföldum himnum eru kallaðar autophagosomes. Autophagosomes sameinast ljóósósómum og mynda autophagolysosomes þar sem líffærum og restinni af innihaldi autophagosomes eru melt. Svo virðist sem þjóðhækkun sé ekki sérhæfð, þó að oft sé lögð áhersla á að með hjálp hennar geti fruman losað sig við lífrænum sem hafa „gamaldags“ (hvatbera, ríbósóm osfrv.).

Þriðja tegund autophagy er háð chaperone. Í þessari aðferð á sér stað flutningur á að hluta til afmenguðum próteinum frá umfryminu um lysósómhimnuna í hola þess, þar sem þeim er melt. Þessi tegund autophagy, sem aðeins er lýst hjá spendýrum, er af völdum streitu.

JUNQ og IPOD

Undir álagi, þegar heilkjörnungafrumur geta ekki tekist á við uppsöfnun mikils fjölda af denaturuðum próteinum, er hægt að senda þau til einnar af tveimur gerðum tímabundinna organelle - JUNQ og IPOD (enska) rússnesku. .

JUNQ (Eng. JUxta Nuclear Quality control hólf) er tengt ytri hlið kjarnahimnunnar og inniheldur alls staðar niðurrifsprótein sem geta fljótt flutt í umfryminu, svo og chaperones og proteasomes. Tilætluð hlutverk JUNQ er að refolde og / eða brjóta niður prótein.

IPOD (enska óleysanleg próteinsuppsöfnun - staður þar sem óleysanlegt prótein er komið fyrir) er staðsett nálægt miðju lofttegundinni og inniheldur hreyfanlegt uppsöfnun amýlóíðmyndandi próteina. Uppsöfnun þessara próteina í IPOD getur komið í veg fyrir samspil þeirra við eðlilega frumuvirki, því er talið að þessi aðlögun hafi verndandi hlutverk.

Aðgerðir próteina í líkamanum

Eins og aðrar líffræðilegar sameindir (fjölsykrum, lípíð og kjarnsýrur), eru prótein nauðsynlegir þættir allra lifandi lífvera og gegna mikilvægu hlutverki í lífi frumunnar. Prótein framkvæma efnaskiptaferli. Þau eru hluti af innanfrumu uppbyggingu - líffærum og frumum, sem eru skilin út í utanfrumu rýmið, þar sem þau geta virkað sem merki sem send er milli frumna, tekið þátt í vatnsrofi matar og myndun millifrumuefnisins.

Flokkun próteina samkvæmt hlutverki þeirra er frekar handahófskennd þar sem sama prótein getur sinnt ýmsum aðgerðum. Vel rannsakað dæmi um slíka fjölvirkni er lysýl tRNA gerviglas, ensím úr flokki amínóasýl tRNA gerviefna, sem festir ekki aðeins lýsínleifar við tRNA heldur stjórnar einnig umritun nokkurra gena. Prótein gegna mörgum aðgerðum vegna ensímvirkni þeirra. Svo eru ensímin mýósín mótorprótein, reglusett prótein kínasa prótein, flutningsprótein natríum-kalíum adenósín þrífosfatasi osfrv.

Hvataaðgerð

Þekktasta virkni próteina í líkamanum er hvati ýmissa efnaviðbragða. Ensím eru prótein sem hafa sérstaka hvata eiginleika, það er að segja að hvert ensím hvata einn eða fleiri svipuð viðbrögð. Ensím hvata sundrun flókinna sameinda (niðurbrots) og myndun þeirra (anabolism), þ.mt DNA afritun og viðgerð og RNA myndun fylkisins. Árið 2013 hefur meira en 5.000 ensím verið lýst. Hröðun viðbragða vegna ensím hvata getur verið gífurleg: viðbrögðin hvötuð af ensíminu orotidine-5'-fosfat decarboxylase, til dæmis, gengur 10 17 sinnum hraðar en sú sem ekki er hvati (helmingunartími decarboxylation orotic acid er 78 milljónir ára án ensímsins og 18 millisekúndur). Sameindir sem festast við ensímið og breytast vegna efnahvarfsins eru kallaðir hvarfefni.

Þrátt fyrir að ensím samanstandi venjulega af hundruðum amínósýruleifa, þá er aðeins lítið brot af þeim í samspili við undirlagið, og jafnvel minna magn - að meðaltali 3-4 amínósýruleifar, oft staðsett langt frá hvort öðru í frumbyggingunni - taka beinan þátt í hvata. Sá hluti ensímsameindarinnar sem veitir bindingu undirlagsins og hvata kallast virka miðstöðin.

Árið 1992 lagði Alþjóðasambandið um lífefnafræði og sameindalíffræði tillögu um lokaútgáfu stigveldisins flokkun ensíma byggð á tegund viðbragða sem hvötuð voru af þeim. Samkvæmt þessari flokkunarkerfi verða nöfn ensíma alltaf að hafa lokun -grunnatriðin og mynda úr nöfnum hvataviðbragða og hvarfefna þeirra. Hvert ensím er úthlutað einstökum kóða sem auðvelt er að ákvarða stöðu sína í stigveldi ensíma.Samkvæmt tegund hvataviðbragða er öllum ensímum skipt í 6 flokka:

• CF 1: oxunarviðbreytingar sem hvata redoxviðbrögð,
• CF 2: Flutningsefni sem hvata flutning efnishópa frá einni undirlagssameind til annarrar,
• CF 3: Hýdrólasa sem hvata vatnsrof efnafræðilegra skuldabréfa,
• CF 4: Lyases sem hvata brot á efnasambönd án vatnsrofs með myndun tvítengis í einni afurðunum,
• CF 5: Ísómerasar sem hvata burðarvirki eða rúmfræðilegar breytingar á undirlagssameindinni,
• CF 6: Ligasar sem hvata myndun efnasambanda milli hvarfefna vegna vatnsrofs ATP tvífosfatbindingarinnar eða svipaðs þrífosfats.

Uppbygging

Uppbyggingarprótein frumufrumu, sem eins konar armatur, gefa lögun frumna og margra líffæraþátta og taka þátt í að breyta lögun frumna. Flest byggingarprótein eru þráður: aktín og túbúlín einliða eru til dæmis kúlu, leysanleg prótein, en eftir fjölliðun mynda þau langa þræði sem mynda frumuþrepið, sem gerir klefanum kleift að halda lögun. Kollagen og elastín eru meginþættir í frumuefni bandvefs (til dæmis brjósk) og hár, neglur, fugl fjaðrir og sumar skeljar samanstendur af öðru keratín byggingarpróteini.

Verndunaraðgerð

Til eru nokkrar tegundir verndunaraðgerða próteina:

1. Líkamleg vernd. Líkamleg vernd líkamans er veitt af kollageni - próteini sem er grunnurinn að frumuefninu í stoðvefjum (þ.mt bein, brjóski, sinar og djúp lög í húðinni (dermis)), keratín, sem myndar grunninn að hornum skjöldum, hári, fjöðrum, hornum og öðrum afleiðum epidermis. Venjulega eru slík prótein talin prótein með burðarvirkni. Dæmi um prótein í þessum hópi eru fíbrínógen og trombín sem taka þátt í blóðstorknun.
2. Efnavörn. Binding eiturefna við próteinsameindir getur veitt afeitrun þeirra. Sérstaklega mikilvægt hlutverk í afeitrun hjá mönnum er leikið af lifrarensímum sem brjóta niður eitur eða breyta þeim í leysanlegt form, sem stuðlar að skjótum brotthvarfi þeirra úr líkamanum.
3. Ónæmisvörn. Prótein sem mynda blóð og aðra líkamsvökva taka þátt í varnarviðbrögðum líkamans við bæði skemmdum og árásum sýkla. Prótein í viðbótarkerfinu og mótefni (ónæmisglóbúlín) tilheyra próteinum í öðrum hópnum, þau óvirkja bakteríur, vírusa eða erlend prótein. Mótefni sem eru hluti af aðlögunar ónæmiskerfinu, festast við efni sem eru aðskotin í líkamann, mótefnavaka og hlutleysa þau þar með, beina þeim til skemmtistaða. Hægt er að seyta mótefnum inn í innanfrumu rýmið eða festa þau í himnur sérhæfðra B-eitilfrumna sem kallast plasmocytes.

Reglugerð

Margir ferlar inni í frumunum eru stjórnaðir af próteinsameindum, sem þjóna hvorki sem orkugjafi né sem byggingarefni fyrir frumuna. Þessi prótein stjórna framþróun frumna í frumuferlinum, umritun, þýðingu, sundri, virkni annarra próteina og mörgum öðrum ferlum. Prótein gegna stjórnunaraðgerðinni ýmist vegna ensímvirkni (til dæmis próteinkínasa) eða vegna sérstakrar bindingar við aðrar sameindir. Þannig geta uppskriftarþættir, virkjunarprótein og repressor prótein stjórnað umritunarstyrk gena með því að binda við reglugerðir þeirra. Á þýðingastigi er lestur margra mRNA einnig stjórnað af því að bæta við próteinaþátta.

Mikilvægasta hlutverkið í stjórnun á innanfrumuferlum gegnir próteinkínösum og prótefosfatösum - ensím sem virkja eða hindra virkni annarra próteina með því að festa sig við þau eða skipta fosfathópum.

Merkjaaðgerð

Merkisstarfsemi próteina er hæfni próteina til að þjóna sem merkjaefni og senda merki milli frumna, vefja, líffæra og lífvera. Oft er merkisaðgerðin sameinuð regluverki, þar sem mörg innanfrumu reglugerðarprótein senda einnig merki.

Merkingaraðgerðin er framkvæmd af hormónapróteinum, cýtókínum, vaxtarþáttum osfrv.

Hormón eru borin af blóði. Flest dýrahormón eru prótein eða peptíð. Binding hormónsins við viðtaka þess er merki sem kallar á frumusvörun. Hormón stjórna styrk efna í blóði og frumum, vexti, æxlun og öðrum ferlum. Dæmi um slík prótein er insúlín, sem stjórnar styrk glúkósa í blóði.

Frumur hafa samskipti sín á milli með því að nota merkjaprótein sem send eru í gegnum frumuefnið. Slík prótein innihalda til dæmis cýtókín og vaxtarþætti.

Cýtókín eru sameindir peptíðmerkjana. Þeir stjórna milliverkunum milli frumna, ákvarða lifun þeirra, örva eða hindra vöxt, aðgreining, virkni og apoptosis, tryggja samhæfingu ónæmis, innkirtla og taugakerfisins. Dæmi um frumufjölgun er æxlisnámsstuðullinn, sem sendir bólgumerki milli frumna líkamans.

Varahlutir (biðstaða)

Slík prótein fela í sér svokölluð varaprótein, sem eru geymd sem orkugjafi og efni í fræjum plantna (til dæmis 7S og 11S globulins) og dýraegg. Fjöldi annarra próteina er notuð í líkamanum sem uppspretta amínósýra, sem aftur eru undanfara líffræðilega virkra efna sem stjórna efnaskiptum.

Aðgerð viðtaka

Próteinviðtakar geta verið staðsettir bæði í umfryminu og aðlagast frumuhimnunni. Einn hluti viðtakasameindarinnar fær merki, sem oftast er borið fram með efnaefni, og í sumum tilvikum - létt, vélræn streita (til dæmis teygja) og annað áreiti. Þegar merki er útsett fyrir tilteknum hluta sameindarinnar - viðtakapróteinið, eiga sér stað byggingarbreytingar. Fyrir vikið breytist sköpun annars hluta sameindarinnar, sem sendir merki til annarra frumuhluta. Það eru nokkrir sendibúnaðir fyrir merki. Sumir viðtakar hvata tiltekin efnafræðileg viðbrögð, aðrir þjóna sem jónagöng, sem opna eða loka við verkun merkis, á meðan aðrir binda sérstaklega innanfrumu miðlunar sameindir. Við himnaviðtaka er sá hluti sameindarinnar sem binst merkjasameindinni á yfirborði frumunnar og lénið sem sendir merkið er inni.

Mótor (mótor) aðgerð

Heilur flokkur mótorpróteina veitir hreyfingu líkamans, til dæmis vöðvasamdrátt, þar með talið hreyfingu (mýósín), hreyfingu frumna í líkamanum (til dæmis amoeboid hreyfing hvítfrumna), hreyfing á cilia og flagella, svo og virkum og beinum innanfrumuflutningi (kinesin, dynein) . Dýneín og kinesín flytja sameindir meðfram smáfrásum með ATP vatnsrofi sem orkugjafi. Díneín flytja sameindir og líffærum frá jaðarhlutum frumunnar í átt að miðbæjarins, kinesins - í gagnstæða átt. Dýneín eru einnig ábyrg fyrir flutningi á flísum og fléttum heilkjörnunga. Frumufarmaafbrigði af mýósíni geta verið þátttakandi í flutningi sameinda og líffæra í gegnum örsíur.

Prótein í efnaskiptum

Flestar örverur og plöntur geta myndað 20 staðlaðar amínósýrur, svo og viðbótar (óstaðlaðar) amínósýrur, svo sem sítrulín.En ef amínósýrur eru til í umhverfinu, spara jafnvel örverur orku með því að flytja amínósýrur inn í frumurnar og slökkva á lífframleiðslu þeirra.

Amínósýrur sem ekki er hægt að búa til af dýrum eru kallaðar nauðsynlegar. Helstu ensímin í líffræðilegum leiðum, til dæmis aspartat kínasa, sem hvata fyrsta skrefið í myndun lýsíns, metíóníns og þreóníns frá aspartati, eru fjarverandi hjá dýrum.

Dýr fá aðallega amínósýrur úr próteinum sem finnast í mat. Prótein eru eyðilögð við meltinguna, sem byrjar venjulega með afbrigðingu próteinsins með því að setja það í súrt umhverfi og vatnsroða það með ensímum sem kallast próteasar. Sumar amínósýrur fengnar vegna meltingar eru notaðar til að samstilla líkamsprótein en öðrum er umbreytt í glúkósa meðan á glúkónógenmyndun stendur eða eru notaðar í Krebs hringrásinni. Notkun próteina sem orkugjafa er sérstaklega mikilvæg við föstuaðstæður, þegar eigin prótein líkamans, sérstaklega vöðvar, þjóna sem orkugjafi. Amínósýrur eru einnig mikilvæg köfnunarefni í næringu líkamans.

Engir sameinaðir staðlar eru fyrir próteinneyslu manna. Örflóra í þörmum myndar amínósýrur sem ekki er tekið tillit til við framleiðslu á próteindæmum.

Námsaðferðir

Uppbygging og virkni próteina eru rannsökuð bæði á hreinsuðum efnablöndum in vitroog í náttúrulegu umhverfi sínu í lifandi lífveru, in vivo. Rannsóknir á hreinum próteinum við stýrðar aðstæður eru gagnlegar til að ákvarða virkni þeirra: hreyfiorka við hvatavirkni ensíma, hlutfallsleg sækni í ýmis hvarfefni osfrv. Próteinrannsóknir. in vivo í frumum eða í heilum lífverum veita frekari upplýsingar um hvar þær virka og hvernig virkni þeirra er stjórnað.

Sameindalíffræði og frumulíffræði

Sameindar og frumulíffræðiaðferðir eru almennt notaðar til að rannsaka myndun og staðsetning próteina í klefi. Aðferð til að rannsaka staðfærslu er mikið notuð, byggð á myndun kímarpróteins í klefi, sem samanstendur af próteini sem rannsakað var, tengt „fréttaritara“, til dæmis grænu flúrperupróteini (GFP). Hægt er að sjá staðsetningu slíks próteins í klefanum með flúrljómun smásjá. Að auki er hægt að sjá prótein með því að nota mótefni sem þekkja þau, sem aftur hafa blómstrandi merki. Oft, samtímis rannsóknum á próteini, eru oft þekkt prótein á slíkum líffærum eins og endoplasmic reticulum, Golgi búnaður, lýsósóm og lofttæmi, sem gerir kleift að ákvarða nákvæmari staðsetningu staðreyndar próteinsins.

Ónæmisfræðilega aðferðir nota venjulega mótefni sem eru samtengd við ensím sem hvata myndun lýsandi eða litaðrar vöru, sem gerir þér kleift að bera saman staðsetningu og magn próteins sem rannsakað var í sýnunum. Mjög sjaldgæfari aðferð til að ákvarða staðsetningu próteina er jafnvægisþrýstingi frumubrota í halli súkrósa eða cesíumklóríðs.

Að lokum, ein af klassískum aðferðum er ónæmis-rafeindasmásjá, sem er í grundvallaratriðum svipuð ónæmisflúrljómun smásjá með þeim mun sem rafeindasmásjá er notað. Sýnið er útbúið fyrir rafeindasmásjá og síðan unnið með mótefnum gegn próteini sem eru tengd rafeindþéttu efni, venjulega gulli.

Með því að nota staðbundna stökkbreytingu geta vísindamenn breytt amínósýruröð próteina og þar af leiðandi landuppbyggingu þess, staðsetningu í frumunni og stjórnun á virkni þess. Með því að nota þessa aðferð, með því að nota breytt tRNA, er einnig hægt að setja tilbúnar amínósýrur í prótein og smíða prótein með nýja eiginleika.

Lífefnafræðilegt

Að framkvæma greiningu in vitro próteinið verður að hreinsa úr öðrum frumuhlutum. Þetta ferli byrjar venjulega með eyðingu frumna og fá svokallaða frumuþykkni. Ennfremur er hægt að skipta þessu útdrætti með skilvindu- og ofskiljunaraðferðum í: brot sem inniheldur leysanlegt prótein, brot sem inniheldur himnulípíð og prótein, og brot sem inniheldur frumulíffæri og kjarnsýrur.

Prótein úrkoma með söltun er notuð til að aðgreina próteinblöndur og leyfa einnig styrk próteina. Botnfallsgreining (skilvindun) gerir þér kleift að brjóta próteinblöndur niður með gildi botnfallsstöðva einstakra próteina, mæld í svedbergs (S). Ýmsar gerðir af litskiljun eru síðan notaðar til að einangra æskilegt prótein eða prótein á grundvelli eiginleika eins og mólmassa, hleðslu og skyldleika. Að auki er hægt að einangra prótein samkvæmt hleðslu þeirra með því að nota raffókus.

Til að einfalda aðferð við prótínhreinsun er erfðatækni oft notað sem gerir þér kleift að búa til afleiður af próteinum sem eru hentug til hreinsunar án þess að hafa áhrif á uppbyggingu þeirra eða virkni. „Merkimiðar“, sem eru litlar amínósýruraðir, til dæmis keðja með 6 eða fleiri histidínleifum og eru festar við annan enda próteinsins. Þegar útdráttur frumanna sem mynda „merktu“ próteinið er látinn fara í gegnum litskiljunarsúlu sem inniheldur nikkeljónir, binst histidín með nikkel og er eftir á súlunni, en hinir hlutar lysatsins fara í gegnum súluna óhindrað (nikkel-chelate litskiljun). Mörg önnur merkimiða hafa verið hönnuð til að hjálpa vísindamönnum að einangra sérstök prótein úr flóknum blöndum, oftast með sækni litskiljun.

Hægt er að ákvarða próteinhreinsunargráðu ef mólþungi þess og rafmagnspunktur er þekktur - með því að nota ýmsar gerðir rafhitabreytingar á geli - eða með því að mæla ensímvirkni ef próteinið er ensím. Massagreining gerir þér kleift að bera kennsl á valið prótein eftir mólmassa þess og massa brotanna.

Prótefni

Heildarfrumupróteinin eru kölluð prótein, rannsókn þess - próteómerki, kölluð á hliðstæðan hátt með erfðafræði. Helstu tilraunapróteinduaðferðir eru:

• 2D rafskaut, sem gerir kleift að aðgreina fjölþátta próteinblöndur,
• massagreining, sem gerir kleift að bera kennsl á prótein með massa peptíðs þeirra með mikla afköst,
• prótein örrautt, sem gerir þér kleift að mæla innihald mikils fjölda próteina í klefanum samtímis,
• tveggja blendinga gerkerfi , sem gerir þér kleift að rannsaka kerfisbundið samspil próteina og próteina.

Heildin á öllum líffræðilega marktækum milliverkunum próteina í klefi er kallað samspil. Kerfisbundin rannsókn á uppbyggingu próteina sem táknar allar mögulegar tegundir háskólamyndunar er kallað byggingarfræðilegt erfðafræði.

Uppbyggingarspá og líkan

Spá um landuppbyggingu með tölvuforritum (í silico) gerir kleift að smíða próteinlíkön þar sem uppbygging hefur ekki enn verið ákvörðuð með tilraunum. Árangursríkasta uppbyggingarspá, þekkt sem einsleit líkanagerð, byggir á núverandi „sniðmát“ uppbyggingu, svipað í amínósýruröð og herma eftir próteini. Aðferðirnar til að spá fyrir um landuppbyggingu próteina eru notaðar á þróunarsviðinu í erfðatækni próteina, með hjálp þess að nýjar háskólar próteina hafa þegar verið fengnar. Flóknara reikniaðgerð er spá intermolecular milliverkana, svo sem sameinda bryggju og spá um prótein-prótein milliverkanir.

Hægt er að reikna saman samanbrot og milliliður milliverkanir próteina með sameindaverkfræði. einkum sameindafræðileg virkni og Monte Carlo aðferðin sem nýta sér í auknum mæli samhliða og dreifða tölvunarfræði (til dæmis Folding @ home verkefnið).Með góðum árangri hefur verið mótað samanbrot lítilla α-helical próteins, svo sem villínpróteins eða eins HIV próteina. í silico. Með því að nota blendingaaðferðir sem sameina staðlaða sameindafræðilega virkni við skammtavirkni hafa rafrænu ástandi sjónlitaritsins Rhodopsin verið rannsökuð.